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INVESTIGADOR DE QUÍMICA DE BIOMACROMOLÉCULAS ________________________________________________ Dr. Héctor Viadiu Ilarraza Teléfono: +52 (55) 56-22-47-70 Ext. 46612 Dirección:Circuito Exterior s/n, Ciudad Universitaria. Delegación Coyoacán, C.P. 04510, México, D.F.
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RESUMEN ACADÉMICO El Dr. Héctor Viadiu es Biólogo por la Facultad de Ciencias de la Universidad Nacional Autónoma de México (1990); Maestro en Biotecnología por el Instituto de Biotecnología de la UNAM (Cuernavaca, 1993); Doctor en Biofísica por la Universidad de Columbia (Nueva York, E.U.A., 2000). Realizó estudios postdoctorales en la Escuela de Medicina de la Universidad de Harvard (Boston, E.U.A. 2001-2006) y empezó su carrera como investigador independiente en la Universidad de California (San Diego, E.U.A. 2007-2014). Se incorporó al Instituto de Química de la UNAM el 1° de agosto de 2014. |
Líneas de investigación
El Dr. Viadiu es un experto en el campo de la determinación de estructuras de macromoléculas por microscopía electrónica usando análisis de partículas individuales y cristalografía de electrones y por cristalografía de rayos X. Su trabajo se ha especializado principalmente en proteínas que unen ADN y proteínas de membrana.
En particular, sus estudios se han enfocado a entender la estructura de proteínas involucradas en procesos cancerosos. Es un líder mundial en el estudio de la estructura de los factores de transcripción de la familia de p53. Su grupo de investigación resolvió la estructura de la proteína que más frecuentemente se encuentra mutada en casos de cáncer, p53, a una resolución que jamás había sido alcanzada. También resolvió por primera vez la estructura del dominio de pegado al ADN de p73, una proteína evolutivamente relacionada a p53. Para sugerir nuevos tratamientos contra el cáncer, su trabajo busca entender cómo la proteína p73 puede substituir la función de la proteína mutada p53.
Docencia
Distinciones
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Publicaciones recientes/relevantes
(Se presentan las 10 publicaciones más importantes de los últimos años)
1. Structural studies on mechanisms to activate mutant p53.Viadiu H, Fronza G, Inga A. Subcell Biochem. 2014;85: 119-32. doi: 10.1007/978-94-017-9211-0_7. Review. PMID: 25201192.
2. Transactivation specificity is conserved among p53 family proteins and depends on a response element sequence code. Ciribilli Y, Monti P, Bisio A, Nguyen HT, Ethayathulla AS, Ramos A, Foggetti G, Menichini P, Menendez D, Resnick MA, Viadiu H, Fronza G, Inga A. Nucleic Acids Res. 2013 Oct;41(18):8637-53. doi: 10.1093/nar/gkt657. Epub 2013 Jul 26. PMID: 23892287.
3. Crystal structures of the DNA-binding domain tetramer of the p53 tumor suppressor family member p73 bound to different full-site response elements. Ethayathulla AS, Nguyen HT, Viadiu H. J Biol Chem. 2013 Feb 15; 288(7):4744-54. doi: 10.1074/jbc.M112.408039. Epub 2012 Dec 14. PMID: 23243311.
4. The tetramer of p53 in the absence of DNA forms a relaxed quaternary state. Pham N, Lucumi A, Cheung N, Viadiu H. Biochemistry. 2012 Oct 16;51(41):8053-5. doi: 10.1021/bi301193k. Epub 2012 Oct 2. PMID: 23025236.
5. Structure of p73 DNA-binding domain tetramer modulates p73 transactivation. Ethayathulla AS, Tse PW, Monti P, Nguyen S, Inga A, Fronza G, Viadiu H. Proc Natl Acad Sci U S A. 2012 Apr 17;109(16):6066-71. doi: 10.1073/pnas.1115463109. Epub 2012 Apr 2.PMID: 22474346.
6. Projection map of aquaporin-9 at 7 A resolution. Viadiu H, Gonen T, Walz T. J Mol Biol. 2007 Mar 16;367(1):80-8. Epub 2006 Dec 20. PMID: 17239399.
7. Domain structure of separase and its binding to securin as determined by EM. Viadiu H, Stemmann O, Kirschner MW, Walz T. Nat Struct Mol Biol. 2005 Jun;12(6):552-3. Epub 2005 May 8. PMID: 15880121.
8. Allosteric effects of Pit-1 DNA sites on long-term repression in cell type specification. Scully KM, Jacobson EM, Jepsen K, Lunyak V, Viadiu H, Carrière C, Rose DW, Hooshmand F, Aggarwal AK, Rosenfeld MG. Science. 2000 Nov 10; 290 (5494):1127-31. PMID: 11073444.
9. Structure of BamHI bound to nonspecific DNA: a model for DNA sliding. Viadiu H, Aggarwal AK. Mol Cell. 2000 May; 5 (5):889-95. PMID: 10882125.
10. The role of metals in catalysis by the restriction endonuclease BamHI. Viadiu H, Aggarwal AK. Nat Struct Biol. 1998 Oct; 5(10):910-6. PMID: 9783752.